Новосибирск и Новосибирская область: свежие новости, объективный анализ, актуальные комментарии

Ещё один шаг к этому сделан расшифровкой структуры фермента маралов. 

Учёные из Новосибирска, Кольцово, Барнаула, Уфы и Москвы определили пространственную структуру рекомбинантного химозина алтайского марала, успешно проведя кристаллизацию этого вещества. Об этом 13 марта сообщила пресс-служба ЦКП «СКИФ». Этот химозин показал хорошие результаты на практике и уже используется Сибирским научно-исследовательским институтом сыроделия для выработки сыров.

До сих пор в России рекомбинантный химозин, необходимый для производства сыра, не производится — его завозят из-за рубежа. От натурального химозина — фермента, выделяемого из желудка телят, — в настоящее время сыровары постепенно отказываются, поскольку получать биотехнологический рекомбинантный аналог фермента гуманнее и дешевле. Работы над созданием биотехнологических химозинов в России ведутся с 2016 года.

«3D-структуры рекомбинантных химозинов необходимы для изучения взаимосвязи структурного положения атомов и свойств белка. Прежде всего нас интересуют молокосвёртывающая и протеолитическая активности, а также термостабильность. В будущем мы рассчитываем использовать возможности ЦКП "СКИФ", где планируется создать лабораторию кристаллизации белков и исследовательские станции, где будет реализован метод белковой кристаллографии. Благодаря этому мы сможем получить достаточное количество экспериментальных данных о различных химозинах и на этой основе создать модель работы фермента, а следовательно, приблизимся к созданию идеального химозина», — рассказал ведущий научный сотрудник отдела биоинженерии центра «Вектор», кандидат биологических наук Дмитрий Щербаков.